Biodisponibilidad de la proteína: cuánta aprovechas de verdad

Biodisponibilidad de la proteína: por qué no toda se aprovecha igual PDCAAS y DIAAS sin jerga: cómo se mide la calidad de una proteína Digestibilidad de la proteína: el recorrido del plato al músculo Velocidad de absorción: suero, caseína y proteína vegetal Antinutrientes: qué son, dónde están y cómo reducirlos en tu cocina ¿Se pierde proteína al cocinar? lo que hace el calor Aminoácidos libres o proteína entera: qué conviene en cada caso

Qué significa que una proteína sea biodisponible

Cuando decimos que una proteína es biodisponible hablamos de dos cosas a la vez. La primera es cuánta de esa proteína consigues digerir y absorber, es decir, su digestibilidad. La segunda es qué proporción de aminoácidos útiles llega en forma aprovechable a tu sangre y a tus tejidos. Lo que se queda sin digerir se pierde por el camino, y lo que se absorbe fuera de proporción acaba quemado como energía en lugar de servir para construir proteína.

Por eso la pregunta correcta no es si una proteína es buena o mala, sino dos preguntas seguidas: ¿se aprovecha bien? y ¿trae los ladrillos que tu cuerpo necesita, en cantidad suficiente? Una proteína con un perfil de aminoácidos excelente pero mal digerida rinde menos de lo que promete su etiqueta, y una proteína muy fácil de digerir a la que le falta un aminoácido esencial puede quedarse corta igualmente. Si quieres saber cuáles son esos nueve aminoácidos y por qué mandan, lo tienes explicado en Proteína, aminoácidos y péptidos: qué hace cada uno en tu cuerpo.

Tampoco existe un porcentaje único y definitivo de biodisponibilidad. Es el resultado de factores del alimento (la matriz, el procesado, los antinutrientes), de tu propia fisiología (edad, acidez gástrica, enzimas, microbiota) y de cómo te tomes la proteína: cuánta, repartida en cuántas comidas y acompañada de qué. Sobre esa base vamos a ir pieza a pieza.

Cómo se mide la calidad de una proteína: de la PDCAAS a la DIAAS

Para comparar proteínas entre sí, la FAO y la OMS propusieron a principios de los noventa la PDCAAS (puntuación de aminoácidos corregida por la digestibilidad de la proteína). El método compara el perfil de aminoácidos del alimento con un patrón de referencia, aplica la digestibilidad medida y trunca el resultado en 100%: cualquier proteína que supere ese valor se queda en 1,0. Ese detalle es su gran limitación, porque iguala a todas las proteínas excelentes y no deja ver cuáles son mejores que otras.

En 2011 la FAO reunió una consulta de expertos y su conclusión, publicada en 2013, fue sustituir la PDCAAS por la DIAAS (puntuación de aminoácidos indispensables digestibles), que usa la digestibilidad ileal verdadera de cada aminoácido por separado y no trunca el resultado. Una proteína puede superar el 100% y verse como lo que es: mejor que la referencia. Diez años después, la revisión de Moughan y Lim confirmaba que la DIAAS sigue siendo la medida más exacta de la calidad de las proteínas de una sola fuente y que cada vez hay más alimentos con su valor calculado.

La propia FAO propuso tres categorías orientativas para leer una DIAAS sin perderse: por debajo de 75, la proteína no puede hacer ninguna declaración de calidad; entre 75 y 99 es una buena fuente de proteína; y a partir de 100, excelente. Es una forma cómoda de ordenar el mercado, aunque en la práctica conviven las dos escalas: medir la DIAAS es más laborioso, así que muchas etiquetas siguen mostrando la PDCAAS, con su techo en el 100%. Un detalle que conviene saber al leer estas cifras: la mayoría salen de la digestibilidad ileal medida en cerdos en crecimiento, el modelo que se acepta cuando todavía no hay datos suficientes en personas, aunque ya existe un ensayo de isótopos dobles en humanos.¹

Digestibilidad: el recorrido del plato al músculo

Digerir una proteína es desmontarla. En el estómago, el ácido desnaturaliza la estructura y la pepsina empieza a cortarla en fragmentos. En el intestino delgado, las enzimas del páncreas siguen troceando esos fragmentos hasta dipéptidos, tripéptidos y aminoácidos sueltos, que cruzan la pared intestinal con transportadores específicos y pasan a la sangre portal. El músculo no recibe proteína: recibe aminoácidos que llegan por vía sanguínea.

No todo lo que desaparece del intestino llega a tus tejidos. Una parte se queda en las propias células intestinales y en el hígado, que la usan para sus propias proteínas, y otra se oxida. Esa extracción esplácnica explica por qué la proteína que llega a la circulación general es siempre menos que la que ingieres, y por qué dos alimentos con la misma cantidad de proteína pueden alimentar al músculo de forma distinta.

La matriz del alimento importa tanto como su composición. Una proteína líquida abandona el estómago antes que un alimento sólido, denso o rico en fibra, y llega al intestino en oleadas más rápidas; la fibra insoluble y las paredes celulares vegetales intactas hacen que parte de la proteína vegetal quede encerrada y no esté disponible para tus enzimas. Por eso las proteínas animales suelen digerirse mejor que las vegetales, y por eso el mismo ingrediente cambia su comportamiento según el formato en el que te lo tomes.

Velocidad de absorción: suero, caseína y proteína vegetal

En 1997, el grupo de Boirie demostró algo que hoy damos por sabido: el suero y la caseína, dos proteínas de la leche con un perfil de aminoácidos muy parecido, se absorben a velocidades distintas y producen efectos distintos en tu organismo ². El suero es una proteína rápida: sale del estómago en pocos minutos y provoca un pico alto y breve de aminoácidos en sangre, que estimula con fuerza la síntesis proteica de todo el cuerpo. La caseína es lenta: coagula en el estómago y libera aminoácidos durante horas, con un pico más bajo pero más sostenido, y además frena la degradación de tu propia proteína. En el mismo trabajo, la oxidación de leucina fue menor con la caseína, de modo que el balance neto a las siete horas resultó más positivo con la proteína lenta.

Esa diferencia ordena muchas decisiones prácticas: una proteína rápida encaja bien después de entrenar, cuando buscas un pico de aminoácidos rápido, mientras que una lenta tiene sentido en una comida alejada del siguiente aporte. Tienes el detalle de cómo aplicar eso al entreno en Deporte y rendimiento físico y mental: la base para rendir mejor.

Con las proteínas vegetales la cosa se matiza: la de guisante o la de soja aisladas se comportan como proteínas de velocidad intermedia, y el procesado cambia el resultado, porque un aislado no es lo mismo que una legumbre entera cocida. Una advertencia útil: velocidad no es sinónimo de calidad. Un pico rápido no compensa una cantidad total escasa, y una proteína lenta puede acabar aportando más aminoácidos al músculo a lo largo del día.

Antinutrientes: por qué la proteína vegetal se aprovecha menos

Las plantas no se defienden con dientes, se defienden con compuestos. Los fitatos forman complejos con las proteínas y frenan su digestión, los taninos las precipitan y las hacen menos solubles, y los inhibidores de tripsina de las legumbres bloquean parte de las enzimas que deberían cortarlas. Las lectinas de las semillas crudas van en la misma dirección: dificultan el aprovechamiento hasta que el calor las desactiva. La revisión de Gilani y colaboradores resume el efecto conjunto: los factores antinutricionales reducen la digestibilidad de la proteína, la biodisponibilidad de los aminoácidos y, con ellas, la calidad final del alimento ³. Conviene saber de dónde sale: buena parte de la evidencia que resume procede de estudios en animales y de dietas poco variadas, así que marca la dirección del efecto y no un porcentaje que puedas aplicarte.

La buena noticia es que casi todos se vencen en la cocina, no en el laboratorio. Los inhibidores de tripsina se destruyen con el calor húmedo, así que unas legumbres bien cocidas ya no tienen ese problema. Los fitatos se reducen remojando, fermentando (una masa madre larga hace su trabajo) y germinando. Los taninos se concentran en la piel y en la cubierta de la semilla, así que bajan al descascarillar y al pelar. Con eso, un guiso de garbanzos o una lenteja bien hecha se aprovecha mucho mejor que esa misma legumbre cruda, aunque su digestibilidad siga por debajo de la de la leche, el huevo o la carne.

Falta la estrategia de fondo, la que no depende del procesado: si la digestibilidad es algo menor, añade un poco más de proteína total y combina fuentes que se complementen entre ellas, como legumbre con cereal. Así el perfil se cierra y la cantidad compensa lo que la digestibilidad deja por el camino.

¿Se pierde proteína al cocinar? Lo que hace el calor

El calor es tu aliado hasta cierto punto. Cocinar lo suficiente y con calor húmedo mejora la digestibilidad de casi todo: desnaturaliza las proteínas y deja a la vista los puntos que las enzimas necesitan para cortarlas, y de paso inactiva los antinutrientes sensibles al calor. La revisión de Sá, Moreno y Carciofi repasa las técnicas que mejoran el aprovechamiento de la proteína vegetal, del hervido y el autoclave a la germinación, la fermentación o la extrusión.

El problema aparece cuando el calor es demasiado. Con temperaturas altas y secas, los aminoácidos reaccionan con los azúcares del propio alimento en la reacción de Maillard, la misma que dora la corteza del pan: se forman enlaces que tu digestión no puede romper. El aminoácido más castigado es la lisina, y lo peor es que el análisis clásico de proteína total puede seguir saliendo bien: hay nitrógeno ahí, pero parte ya no es aprovechable. La revisión de Gilani, citada más arriba, documenta ese daño, y el informe de la FAO recomienda, para los alimentos que se dañan con el procesado, medir la lisina reactiva en lugar de la total. Una proteína que parece intacta en la etiqueta puede estar nutricionalmente coja.

En tu cocina, la regla práctica es cocinar de sobra pero no quemar. Hervidos, guisos, vapor y olla a presión juegan a tu favor; frituras muy fuertes, cocciones largas a temperatura alta y alimentos muy dorados juegan en contra, sobre todo si el plato es rico en azúcares. Tampoco hace falta obsesionarse: el efecto se nota en cocciones intensas y repetidas, no en un filete hecho a la plancha.

Aminoácidos libres o proteína entera: qué conviene en cada caso

Los aminoácidos libres y los hidrolizados ya vienen troceados, así que apenas necesitan digestión y aparecen antes en sangre. La proteína entera, en cambio, aporta una liberación más lenta y sostenida, como vimos al hablar de la velocidad de absorción. La sorpresa es que absorber antes no garantiza construir más: una parte de ese pico rápido se oxida o se queda por el camino, mientras que un aporte prolongado mantiene la señal anabólica más tiempo.

Los aminoácidos libres tienen su sitio, y no es el día a día. Se usan en nutrición clínica, cuando la digestión está comprometida o no se tolera la proteína intacta, y en protocolos deportivos muy concretos en los que se busca un pico rápido con poco volumen. Fuera de esos casos, la proteína entera es la opción sensata: sacia más, aporta más nutrientes acompañantes y sostiene mejor el proceso a lo largo del día.

Al final, la forma importa menos que el total y el reparto. Si quieres saber cuánta proteína te toca al día según tu peso, tu edad y tu actividad, y cómo repartirla, lo tienes desarrollado en Proteínas en tu alimentación: el nutriente nº 1 para tu salud. La biodisponibilidad decide cuánto de lo que comes se aprovecha; la cantidad decide cuánto te llega.

Conclusión

La biodisponibilidad no es un número mágico de laboratorio: es la suma de la digestibilidad, el perfil de aminoácidos, la velocidad de absorción, la matriz del alimento y tu propia fisiología. No controlas todas las piezas, pero sí las que más pesan, y son sorprendentemente cotidianas: variar las fuentes de proteína, cocinar con calor húmedo sin quemar, remojar y fermentar cuando tocan legumbres y cereales, y repartir la proteína en el día en lugar de concentrarla en una sola comida.

La idea se traduce en formatos que apetece comer, porque la mejor proteína no es la que gana una tabla, sino la que acabas tomando todos los días.

Bibliografía científica

1. 1. FAO (2013). Dietary protein quality evaluation in human nutrition: report of an FAO Expert Consultation. FAO Food and Nutrition Paper 92. Roma: Organización de las Naciones Unidas para la Alimentación y la Agricultura. https://www.fao.org/4/i3124e/i3124e.pdf ↩︎
2. 2. Boirie, Y., Dangin, M., Gachon, P., Vasson, M. P., Maubois, J. L. y Beaufrère, B. (1997). Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion. Proceedings of the National Academy of Sciences, 94(26), 14930-14935. doi:10.1073/pnas.94.26.14930 ↩︎
3. 3. Gilani, G. S., Xiao, C. W. y Cockell, K. A. (2012). Impact of antinutritional factors in food proteins on the digestibility of protein and the bioavailability of amino acids and on protein quality. British Journal of Nutrition, 108(Suppl. 2), S315-S332. doi:10.1017/S0007114512002371 ↩︎